Металлотионеин Примечания | Литература | Ссылки |...
Белки
англ.белковцистеинааппарата Гольджицинкмедьселенкадмийртутьсеребромышьяктяжёлые металлыпочекокислительного стрессагистидина
Структура бета-E-домена металлотионеина Ec-1 из пшеницы.
Металлотионеин (англ. Metallothionein) — семейство низкомолекулярных белков с высоким содержанием цистеина. Молекулярная масса варьирует от 500 Да до 14 кДа. Белки локализуются на мембране аппарата Гольджи. Металлотионеины способны связывать как физиологические (цинк, медь, селен), так и ксенобиотические (кадмий, ртуть, серебро, мышьяк и др.) тяжёлые металлы. Связывание тяжёлых металлов обеспечивается наличием тиольных групп остатков цистеинов, которые составляют около 30% от всего аминокислотного состава.[1]
Металлотионеины были обнаружены в 1957 году при выделении белков, связывающих кадмий, из коркового вещества почек лошади.[2] Хотя функции металлотионеинов полностью не выяснены, эти белки участвуют в защите от интоксикации тяжёлыми металлами, играют роль в регуляции физиологических тяжёлых металлов цинка и меди и обеспечивают защиту от окислительного стресса. У человека существует 4 изоформы металлотионеинов: металлотионеины 1, 2, 3 и 4, причём металлотионеин 1 экспрессируется 9 отдельными генами (подтипы A, B, E, F, G, H, L, M, X). Большие количества этих белков синтезируется в печени и почках. Синтез зависит от уровня в пище цинка, меди и селена, а также аминокислот гистидина и цистеина.
Примечания |
↑ Metallothioneins and Related Chelators. — Cambridge : RSC Publishing, 2009. — Vol. 5. — ISBN 978-1-84755-899-2.
↑ Margoshes, M. and B.L. Vallee (1957). “A cadmium protein from equine kidney cortex”. Journal of American Chemical Society. 79 (17): 4813. DOI:10.1021/ja01574a064..mw-parser-output cite.citation{font-style:inherit}.mw-parser-output q{quotes:"""""""'""'"}.mw-parser-output code.cs1-code{color:inherit;background:inherit;border:inherit;padding:inherit}.mw-parser-output .cs1-lock-free a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/65/Lock-green.svg/9px-Lock-green.svg.png")no-repeat;background-position:right .1em center}.mw-parser-output .cs1-lock-limited a,.mw-parser-output .cs1-lock-registration a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/d6/Lock-gray-alt-2.svg/9px-Lock-gray-alt-2.svg.png")no-repeat;background-position:right .1em center}.mw-parser-output .cs1-lock-subscription a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/aa/Lock-red-alt-2.svg/9px-Lock-red-alt-2.svg.png")no-repeat;background-position:right .1em center}.mw-parser-output .cs1-subscription,.mw-parser-output .cs1-registration{color:#555}.mw-parser-output .cs1-subscription span,.mw-parser-output .cs1-registration span{border-bottom:1px dotted;cursor:help}.mw-parser-output .cs1-hidden-error{display:none;font-size:100%}.mw-parser-output .cs1-visible-error{font-size:100%}.mw-parser-output .cs1-subscription,.mw-parser-output .cs1-registration,.mw-parser-output .cs1-format{font-size:95%}.mw-parser-output .cs1-kern-left,.mw-parser-output .cs1-kern-wl-left{padding-left:0.2em}.mw-parser-output .cs1-kern-right,.mw-parser-output .cs1-kern-wl-right{padding-right:0.2em}
Литература |
Namdarghanbari M, Wobig W, Krezoski S, Tabatabai NM, Petering DH (October 2011). “Mammalian metallothionein in toxicology, cancer, and cancer chemotherapy”. J. Biol. Inorg. Chem. 16 (7): 1087—101. DOI:10.1007/s00775-011-0823-6. PMID 21822976. Используется устаревший параметр|month=(справка)
Thirumoorthy N, Shyam Sunder A, Manisenthil Kumar K, Senthil Kumar M, Ganesh G, Chatterjee M (2011). “A review of metallothionein isoforms and their role in pathophysiology”. World J Surg Oncol. 9: 54. DOI:10.1186/1477-7819-9-54. PMC 3114003. PMID 21599891.
Sutherland DE, Stillman MJ (May 2011). “The "magic numbers" of metallothionein”. Metallomics. 3 (5): 444—63. DOI:10.1039/c0mt00102c. PMID 21409206. Используется устаревший параметр|month=(справка)
Ссылки |
Металлотионеин (рус.)
